蛋白質(zhì)科學(xué)研究團(tuán)隊(duì)在作物磷穩(wěn)態(tài)維持方面取得研究新進(jìn)展

　　近日，湖北洪山實(shí)驗(yàn)室、作物遺傳改良國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室、生命科學(xué)技術(shù)學(xué)院的蛋白質(zhì)科學(xué)研究團(tuán)隊(duì)蛋白質(zhì)動(dòng)態(tài)學(xué)課題組在Nature Communications雜志在線(xiàn)發(fā)表題為“Mechanistic insights into the regulation of plant phosphate homeostasis by the rice SPX2 – PHR2 complex”的研究論文，揭示了水稻SPX2– PHR2復(fù)合物感知磷信號(hào)、調(diào)控磷穩(wěn)態(tài)的分子機(jī)制。

 

　　磷是影響生命體生長(zhǎng)發(fā)育、決定作物產(chǎn)量的重要營(yíng)養(yǎng)元素。農(nóng)業(yè)生產(chǎn)上，為了增產(chǎn)，磷肥的過(guò)度使用引發(fā)了系列環(huán)境問(wèn)題。研究作物的磷穩(wěn)態(tài)維持機(jī)制，具有重要的理論與實(shí)踐意義。已有研究表明：低磷條件下，水稻磷穩(wěn)態(tài)調(diào)控的核心轉(zhuǎn)錄因子–PHR2通過(guò)二聚化結(jié)合順式調(diào)控元件（P1BS），激活一系列磷饑餓響應(yīng)基因的表達(dá)，促進(jìn)磷的吸收與利用；高磷條件下，SPX2蛋白感知磷信號(hào)，進(jìn)而結(jié)合并抑制PHR2的轉(zhuǎn)錄活性，維持磷穩(wěn)態(tài)，避免磷中毒。但SPX2如何感知和傳遞磷信號(hào)的具體分子機(jī)制，尚不清楚。

 

　　動(dòng)態(tài)學(xué)題組采用整合結(jié)構(gòu)生物學(xué)策略，聯(lián)用多種生物物理技術(shù)手段，綜合結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)與動(dòng)態(tài)分析，揭示了SPX2受體感受磷信號(hào)分子–磷酸肌醇（InsP6）、傳遞磷信號(hào)進(jìn)而調(diào)控水稻磷穩(wěn)態(tài)的分子機(jī)制： SPX2通過(guò)寡聚狀態(tài)的動(dòng)態(tài)變化，以獨(dú)特的結(jié)構(gòu)域交互構(gòu)象感知InsP6信號(hào)，并以dimer of dimer的方式結(jié)合PHR2；這種獨(dú)特的結(jié)合方式，空間排斥了PHR2結(jié)合PIBS，并打破了PHR2的二聚化，進(jìn)而抑制PHR2的轉(zhuǎn)錄活性，維持磷穩(wěn)態(tài)。該研究從機(jī)制上闡明了水稻磷動(dòng)態(tài)平衡的分子基礎(chǔ)，對(duì)水稻農(nóng)藝性狀的遺傳改良和合理施肥具有指導(dǎo)意義，為因地制宜的選育不同磷酸鹽吸收能力的水稻品種提供了重要參考。

 

　　生科院官澤源博士、張群霞博士和張治飛同學(xué)為該論文共同第一作者，劉主教授為該論文通訊作者。華中農(nóng)業(yè)大學(xué)校級(jí)蛋白質(zhì)平臺(tái)為該研究提供了強(qiáng)有力的支持，樣品的衍射和散射數(shù)據(jù)在上海同步輻射光源收集。該研究受到了科技部、國(guó)家自然科學(xué)基金委、校自主創(chuàng)新基金的資助。官澤源博士特別感謝博士后創(chuàng)新人才計(jì)劃、博士后面上基金、生科院博士后百川計(jì)劃的支持。

 

　　【英文摘要】

 

　　Phosphate （Pi） starvation response （PHR） transcription factors play key roles in plant Pi homeostasis maintenance. They are negatively regulated by stand-alone SPX proteins, cellular receptors for inositol pyrophosphate （PP-InsP） nutrient messengers. How PP-InsP-bound SPX interacts with PHRs is poorly understood. Here, we report crystal structures of the rice SPX2/InsP6/PHR2 complex and of the PHR2 DNA binding （MYB） domain in complex with target DNA at resolutions of 3.1?? and 2.7??, respectively. In the SPX2/InsP6/PHR2 complex, the signalling-active SPX2 assembles into a domain-swapped dimer conformation and binds two copies of PHR2, targeting both its coiled-coil （CC） oligomerisation domain and MYB domain. Our results reveal that the SPX2 senses PP-InsPs to inactivate PHR2 by establishing severe steric clashes with the PHR2 MYB domain, preventing DNA binding, and by disrupting oligomerisation of the PHR2 CC domain, attenuating promoter binding. Our findings rationalize how PP-InsPs activate SPX receptor proteins to target PHR family transcription factors.

 

　　論文鏈接：https://www.nature.com/articles/s41467-022-29275-8